UDP-glucuronic acid (UDP-GlcA)是糖核苷酸生物合成的中心前體，是分別釋放udp -半乳糖醛酸(UDP-GalA)和udp -戊糖產物的c4 -外消旋酶和脫羧酶的共同底物。

盡管催化的反應不同，但人們認為這些酶的機制相似，根源在于它們與短鏈脫氫酶/還原酶(SDR)蛋白超家族的共同成員關系:酶結合的NAD+在底物C4處氧化啟動催化途徑。

UDP-GlcA c4 -異丙基化反應的機理，與脫羧反應相比，這一反應的機理還有待進一步研究。蠟樣芽孢桿菌(Bacillus cereus)的UDP-GlcA 4-異丙基酶(UDP-GlcA 4-epimerase)是一種同源二聚體，含有一個NAD+ /亞基(kcat = 0.25±0.01 s-1)。

UDP-GlcA的異丙基化過程是通過從底物C4的氫化物轉移到底物C4的氫化物來進行的，同時酶結合的輔助因子在穩定狀態下保持其氧化形式(≥97%)，且沒有脫羧痕跡。

UDP-GlcA轉化的kcat表現為2.0(±0.1)的動力學同位素效應，來源于C4的底物氘化反應。

提出的酶促反應機制包括一個瞬時的udp -4-酮-己糖-醛酸中間體，它的形成總體上是限速的，并受從UDP-GlcA中提取氫化物之前的構象步驟控制。

在動力學緩慢的結合步驟中，對底物的**定位可能對異丙基嘌呤酶建立立體電子約束很重要，在這種約束下，可**阻止易變的β-酮酸物種的脫羧。突變和pH研究表明，保守的Tyr149作為底物氧化的催化堿，并表明它參與了底物定位步驟。

綜上所述，基于整體機理類比，立體電子控制可能是具有UDP-GlcA活性的sdr型異丙基化酶和脫羧酶催化的一個**特征。

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